L-cistīns CAS:56-89-3 99% Balti kristāli vai kristālisks pulveris
| Kataloga numurs | XD90322 |
| produkta nosaukums | L-cistīns |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekulārā formula | C6H12N2O4S2 |
| Molekulārais svars | 240.30 |
| Uzglabāšanas informācija | Apkārtējā |
| Saskaņotais tarifu kodekss | 29309013 |
Produkta specifikācija
| Izskats | Balti kristāli vai kristālisks pulveris |
| Pārbaude | 99% |
| Novērtējums | USP32 |
| Īpaša rotācija | -215° līdz -225° |
| Smagie metāli | <0,0015% |
| AS | 1,5 ppm maks |
| SO4 | 0,040% maks |
| Fe | <0,003% |
| Zudumi žāvējot | 0,20% maks |
| Atlikums uz aizdedzes | 0,10% maks |
| Cl | 0,10% maks |
Karboksipeptidāzes T (CpT) kompleksu kristāliskās struktūras ar fenilalanīna un arginīna substrāta analogiem - benzildzintarskābi un (2-guanidinoetilmerkapto)dzintarskābi - tika noteiktas ar molekulārās aizstāšanas metodi ar izšķirtspēju 1,57 Å un 1,62 Å, lai nodrošinātu plašo substrāta specifiskumu. no fermenta.Konservatīvie Leu211 un Leu254 atlikumi (kas atrodas arī gan karboksipeptidāzē A, gan karboksipeptidāzē B) ir strukturāli noteicošie faktori hidrofobu substrātu atpazīšanai, savukārt Asp263 bija pozitīvi lādētu substrātu atpazīšanai.Šo determinantu mutācijas maina substrāta profilu: CpT variants Leu211Gln iegūst karboksipeptidāzei B līdzīgas īpašības, bet CpT variants Asp263Asn – karboksipeptidāzei A līdzīgu selektivitāti.Tika pierādīts, ka Pro248-Asp258 cilpa, kas mijiedarbojas ar Leu254 un Tyr255, ir atbildīga par substrāta C-gala atlikuma atpazīšanu.Substrāta saistīšanās S1' apakšvietā izraisa šīs cilpas ligandu nobīdi, un Leu254 sānu ķēdes kustība izraisa Glu277 atlikuma konformācijas pārkārtošanos, kas ir būtiska katalīzei.Šis ir jauns ieskats metalokarboksipeptidāžu substrāta selektivitātē, kas parāda mijiedarbības nozīmi starp S1' apakšvietu un katalītisko centru.
