L-alanīns CAS:56-41-7 99% Balts kristālisks pulveris
| Kataloga numurs | XD90326 |
| produkta nosaukums | D-alanīns |
| CAS | 338-69-2 |
| Molekulārā formula | C3H7NO2 |
| Molekulārais svars | 89.09 |
| Uzglabāšanas informācija | Apkārtējā |
| Saskaņotais tarifu kodekss | 29224985 |
Produkta specifikācija
| Izskats | Balts kristālisks pulveris |
| Pārbaude | 98,5–101,5% |
| Īpaša rotācija | +13,7 līdz +15,1 |
| Smagie metāli | <0,0015% |
| pH | 5,5–7 |
| SO4 | <0,03% |
| Zudumi žāvējot | <0,2% |
| Dzelzs | <0,003% |
| Atlikums uz aizdedzes | <0,15% |
| Daļiņu lielums | 200um |
| Cl | <0,05% |
| Noturīgo organisko piesārņotāju līmenis | Nav piesārņotāju |
γ-glutamiltranspeptidāzes (γ-GTs) sašķeļ glutationa γ-glutamilamīda saiti un pārnes atbrīvoto γ-glutamilgrupu uz ūdeni (hidrolīze) vai akceptoru aminoskābēm (transpeptidēšana).Šiem visuresošajiem enzīmiem ir galvenā loma glutationa biosintēzē un noārdīšanā, kā arī ksenobiotiskajā detoksikācijā.Šeit mēs ziņojam par Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) un tā kompleksa ar l-Glu 3Å izšķirtspējas kristāla struktūru.Rentgenstaru struktūras apstiprina, ka BlGT pieder N-terminālajai nukleofīlo hidrolāžu superģimenei, un atklāj, ka proteīnam ir atvērta aktīvās vietas plaisa, kas ir līdzīga tai, kas ziņots par Bacillus subtilis homologo enzīmu, bet atšķiras no tām, kas novērotas cilvēka γ-GT un γ-GT no citiem mikroorganismiem.Dati liecina, ka l-Glu saistīšanās izraisa BlGT lielās apakšvienības C-gala astes pārkārtošanos un ļauj identificēt skābes atlieku kopu, kas potenciāli ir iesaistīta metāla jonu atpazīšanā.Šo atlieku loma BlGT konformācijas stabilitātē ir pētīta, raksturojot četru jaunu Ala atsevišķu mutantu automātisko apstrādi, fermentatīvo aktivitāti, ķīmisko un termisko denaturāciju.Rezultāti liecina, ka Asp568 aizstāšana ar Ala ietekmē gan proteīna automātisko apstrādi, gan strukturālo stabilitāti.
