Jauns β-glikozidāzes gēns bgl1G5 tika klonēts no Phialophora sp.G5 un veiksmīgi izpaudās Pichia pastoris.Sekvences analīze liecināja, ka gēns sastāv no 1431 bp atvērta lasīšanas rāmja, kas kodē 476 aminoskābju proteīnu.Secinātā bgl1G5 aminoskābju secība uzrādīja augstu 85% identitāti ar raksturīgo β-glikozidāzi no Humicola grisea glikozīdu hidrolāžu saimes 1. Salīdzinot ar citiem sēnīšu līdziniekiem, Bgl1G5 uzrādīja līdzīgu optimālu aktivitāti pie pH 6,0 un 50 °C, un tā bija stabila. pie pH 5,0–9,0.Turklāt Bgl1G5 uzrādīja labu termostabilitāti 50 ° C temperatūrā (6 stundu pusperiods) un augstāku īpatnējo aktivitāti (54, 9 U mg–1).K m un V max vērtības attiecībā pret p-nitrofenil-β-D-glikopiranozīdu (pNPG) bija attiecīgi 0,33 mM un 103,1 μmol min–1 mg–1.Substrāta specifiskuma tests parādīja, ka Bgl1G5 bija ļoti aktīvs pret pNPG, vājš pret p-nitrofenil-β-D-celobiozīdu (pNPC) un p-nitrofenil-β-D-galaktopiranozīdu (ONPG), un tam nebija nekādas aktivitātes pret celobiozi.
