PII signālu procesora proteīni ir plaši izplatīti prokariotos un augos, kur tie kontrolē daudzas anaboliskas reakcijas.Efektīvai metabolītu pārprodukcijai ir nepieciešams atslābināt ciešās šūnu kontroles ķēdes.Šeit mēs parādām, ka viena punkta mutācija PII signalizācijas proteīnā no cianobaktērijas Synechocystis sp.PCC 6803 ir pietiekams, lai atbloķētu arginīna ceļu, izraisot biopolimēra cianoficīna (multi-L-arginil-poli-L-aspartāta) pārmērīgu uzkrāšanos.Šis produkts ir biotehnoloģiski interesants kā aminoskābju un poliasparagīnskābes avots.Šis darbs ir piemērs jaunai ceļu inženierijas pieejai, izstrādājot pielāgotus PII signālu proteīnus.Lūk, inženierijas Synechocystis sp.PCC6803 celms ar PII-I86N mutāciju pārmērīgi uzkrāja arginīnu, konstitutīvi aktivizējot galveno enzīmu N-acetilglutamāta kināzi (NAGK). Inženierijas celmā BW86 NAGK aktivitāte in vivo tika ievērojami palielināta un izraisīja vairāk nekā desmit reizes lielāku arginīna saturu. nekā savvaļas tipā.Tā rezultātā celms BW86 uzkrāja līdz 57% cianoficīna uz vienu šūnu sauso masu pārbaudītajos apstākļos, kas ir līdz šim lielākais cianoficīna daudzums.Celms BW86 ražoja cianoficīnu molekulmasas diapazonā no 25 līdz >100 kDa;Savvaļas tips ražoja polimēru diapazonā no 30 līdz >100 kDa. Celma BW86 ražotā cianoficīna augstā iznākums un lielā molekulmasa, kā arī zemās zilaļģu barības prasības padara to par daudzsološu līdzekli cianoficīna biotehnoloģiskās ražošanas procesā.Šis pētījums turklāt parāda vielmaiņas ceļu inženierijas iespējamību, izmantojot PII signalizācijas proteīnu, kas sastopams daudzās baktērijās.
